Общее понятие о ферментах

11.04.2017
Ферменты регулируют основные жизненные явления, обусловливающие обмен веществ.
Все ферменты дают характерные белковые реакции, в том числе реакция осаждения (спиртом, ацетоном, сернокислым аммонием и др.), имеют высокую молекулярную массу и обладают амфотерными свойствами, что выражается н том, что при изменении реакции среды они соответствующим образом меняют свой электрический заряд. Так же как белки, ферменты обладают свойствами коллоидов, в частности они не способны к диализу.
Ряд ферментов получен в кристаллическом виде (рис. 9).

Ферменты можно разделить на две группы: ферменты, являющиеся простыми белками и называемые од покомпонентны ми ферментами, и ферменты, и состав которых кроме белка входят небелковые соединения, называемые простатическими (активными) группами. Этим ферментам дано название двух компонентных. Однако и однокомпонентные ферменты имеют свою простетическую (активную) группу, представляющую собой сочетание аминокислот или какую-нибудь отдельную аминокислоту, или даже отдельную группу, входящую в состав аминокислот; например, в пепсине простатической группой является фенольная группа тирозина.
Таким образом, ферменты (однокомпонентные и двух компонентные) состоят из двух частей: неактивного носителя, которому присвоено название ферон, и активной каталитической группы, которая называется агон (от латинских слов: «феро» — несу и «аго» — действую).
В двух компонентных ферментах активная группа — агон — термостабильна, тогда как ферон, наоборот, термолабилен, так как обладает белковыми свойствами. Простотическая и белковая группы двухкомпонентных ферментов не во всех ферментах связаны одинаково; у одних чрезвычайно прочно, у других легко отделимы. При отделении ир(эстетической группы от белка ферменты теряют свои каталитические свойства. Легкоотделяемая активная простетическая группа фермента носит название кофермента, в атом случае белковую часть называют апоферментом.
В качестве простетической группы двух компонентных ферментов часто являются витамины, о чем еще в 1922 г. сделал предположение Н.Д. Зелинский, или нуклеотиды.
Большую роль в деятельности ферментов играют металлы, ионы которых часто выполняют функции кофермента. Их не называют коферментами, но они все же являются связующим звеном между ферментом и субстратом. Основное действие их заключается в сближении молекул вещества и фермента, что облегчает их взаимодействие, часто путем переноса электронов.
Ферменты могут быть в виде растворов к давать с жидким субстратом гомогенные системы, но они могут быть и в виде коллоидных частиц, создавая вместе с растворенным субстратом гетерогенные системы. Ферменты могут действовать ускоряющим образом на течение как прямой, так и обратной реакции и зависимости от концентрации исходных и конечных продуктов превращения. Другими словами, они способны катализировать как процессы гидролиза, так и процессы синтеза.
Обычно количество фермента устанавливают по скорости производимой им реакции, которая при определенных условиях пропорциональна ему; однако количество фермента в большинстве случаев не может быть измерено в абсолютных величинах (например, в миллиграммах, молях), поэтому пользуются условными единицами; понятие количества является тоже условным, так как не все ферменты получены в чистом виде.
В связи с работами комиссии по ферментам Международного биохимического союза в настоящее время в понятие единицы фермента вкладывается количество субстрата, превращенного ферментом, и за единицу любого фермента, обозначая се буквой Е, принимают то количество его, которое катализирует превращение одного микромоля субстрата в минуту при заданных условиях.
Особенно вредно повышение температуры для ферментов, находящихся в растворе или даже во влажном состоянии. Инактивирование ферментов, так же как и денатурирование белков, в сухом состоянии протекает гораздо медленнее. Примером этого может служить поведение ферментов при сушке солода. Чем больше действует на фермент повышенная температура, тем скорее и полнее он теряет свою активность.
Еще в начале текущего столетия датским биохимиком Сорензеном было установлено исключительное значение для активности ферментов реакции среды.
Для всех ферментов существует определенная область концентрации водородных ионов, в которой данный фермент действует наиболее активно. И в этом отношении существует минимум, оптимум и максимум концентрации водородных ионов (pH) для действия ферментов. Например, солодовая амилаза в чистом растворе проявляет оптимальное действие при pH 4,7—5,2; минимум pH ее равняется 2,3, а максимум 9,7.
Па активность ферментов большое влияние оказывают вещества, находящиеся в растворах. Вещества, оказывающие благоприятное действие на активность ферментов, называются активаторами; наоборот, парализаторами (или ингибиторами) называются вещества, прерывающие или тормозящие ферментативную реакцию.
Ингибиторами являются все вещества, действующие разрушающим образом на белковую молекулу: все белковые осадители, т. е, вещества, дающие с белками нерастворимые осадки. К ним относятся соли тяжелых металлов (свинца, ртути, вольфрама), трихлоруксусная кислота, танин. Специфичности в этом действии нет — все ферменты подвергаются инактивирован ню. Но имеются и специфические ингибиторы, действие их основано на связывании определенных химических группировок, входящих о состав простетических групп ферментов; такова синильная кислота, которая, соединяясь химически с железом или медью содержащимися в окислительных ферментах, блокирует активную группу к этим инактивирует всю молекулу фермента.
К веществам, тормозящим активность ферментов, могут относиться и продукты ферментативных превращений в том случае, когда они легче, чем субстрат, образуют с ферментами комплексное соединение.
Примером активирования может быть влияние незначительных количеств сульфгидрильных соединений, содержащих группу — ЭН. К ним относятся цистеин и широко распространенный в природе пептид глютатион; особенно следует отметить, действие восстановленной формы глютатиона на активность растительных протеиназ.
Часто ферменты находятся в клетках полностью или частично в связанном состоянии, поэтому они слабо проявляют свою активность, а иногда совсем ее не проявляют. Им даже присваивают в этом случае название проферментов (зимогенов).
Веществами, которые связывают ферменты и этим парализуют их активность, могут быть структурные элементы клеток, обычно белкового характера. Под действием других ферментов активность связанных ферментов восстанавливается,