Белки и пептиды: химическая природа и функции

13.05.2017
С химической точки зрения белок (пептид, полипептид) — это полимер, составленный из а-аминокислот, соединенных между собой пептидной связью (—CO—NH—) в линейной последовательности.
Все огромное разнообразие белковых соединений живых организмов построено из 20 видов аминокислот (табл. II-2-1). Полипептидные цепи, содержащие аминокислоту цистеин, в местах его расположения скреплены дисульфидными связями (—S—S—). Между аминокислотами в белках, как правило, не существует иных химических связей, кроме пептидных и дисульфидных.

По большому счету, все построенные из аминокислот полимеры являются пептидами. Ho так повелось, что пептиды, содержащие сотни или более аминокислот (полипептиды), называют белками (proteins), а пептиды, состоящие из десятков или даже всего из нескольких аминокислот, — просто пептидами (peptides), часто с приставкой, указывающей на число аминокислот. Например, дипептид состоит из двух аминокислот, трипептид — из трех, тетрапептид — из четырех, пентапептид — из пяти, гексапептид — из шести и т.д. В литературе можно встретить еще один термин — олигопептид, обозначающий малые пептиды, включающие не более 20 аминокислот.
Для каждого белка не только состав, но и последовательность аминокислот в полипептидной цепи — первичная структура — строго индивидуальны; любое звено цепи — вполне определенная аминокислота. Средний белок состоит примерно из 500 аминокислот, однако есть и значительно более крупные белки и даже целые белковые комплексы, составленные из нескольких полипептидных субъединиц (свернутые в клубок и стабилизированные ионными и/или химическими связями цепи, например супероксиддисмутаза) или вытянутых цепей (например, коллаген) (рис. II-2-1).

Функции белков разнообразны, и без преувеличения можно сказать, что в организме все на них держится. Крупные белки формируют матрицу (каркас) тканей (коллагеново-эластиновые волокна в дермальном слое), управляют химическими реакциями (все ферменты — вещества белковой природы), обеспечивают поступление веществ в клетку и вывод из нее продуктов метаболизма (из белков построены каналы в клеточных мембранах), осуществляют транспортировку веществ по организму (альбумин, гемоглобин) и проч. Низкомолекулярные пептиды выполняют главным образом роль регуляторов — своего рода молекулярных переключателей, управляющих различными функциями клеток. Помогают им в этом малые размеры, благодаря которым они могут свободно путешествовать в межклеточном пространстве.
Интересная особенность белков и пептидов заключается в том, что в процессе выполнения своих функций они, как правило, соединяются с другими белками. Формирование белкового комплекса осуществляется по принципу головоломки «пазл» — путем соединения подходящих по форме участков (рис. II-2-2). В связи с этим биологическая активность белковой молекулы очень сильно зависит от формы молекулы: если белок принимает иную форму, его функциональность меняется, как правило в сторону снижения.

Форма белков определяется, во-первых, их аминокислотной последовательностью, и во-вторых, окружающей средой. Среди аминокислот есть гидрофобные и гидрофильные. Находясь в водной среде, длинная белковая цепочка скручивается и складывается до тех пор, пока все гидрофобные участки не спрячутся от воды. При этом между различными участками одной молекулы образуются слабые ионные связи, стабилизирующие полученную форму. Прочность этих связей зависит от кислотности среды, температуры, ионного окружения и других факторов, поэтому, попав в неподходящую среду, белок часто теряет форму (денатурирует). Пептиды гораздо короче белков, поэтому их форма определяется главным образом тем, какие аминокислоты и в каком порядке в них входят, и в меньшей степени зависит от характеристик внешней среды. Из этого становится понятным, почему при разработке белковой косметики столь много внимания уделяют ее основе.